Двойное оплодотворение у цветковых растений: Оплодотворение - это процесс слияния мужской и женской половых клеток с образованием зиготы...
Историки об Елизавете Петровне: Елизавета попала между двумя встречными культурными течениями, воспитывалась среди новых европейских веяний и преданий...
Топ:
Оснащения врачебно-сестринской бригады.
Генеалогическое древо Султанов Османской империи: Османские правители, вначале, будучи еще бейлербеями Анатолии, женились на дочерях византийских императоров...
Интересное:
Национальное богатство страны и его составляющие: для оценки элементов национального богатства используются...
Лечение прогрессирующих форм рака: Одним из наиболее важных достижений экспериментальной химиотерапии опухолей, начатой в 60-х и реализованной в 70-х годах, является...
Влияние предпринимательской среды на эффективное функционирование предприятия: Предпринимательская среда – это совокупность внешних и внутренних факторов, оказывающих влияние на функционирование фирмы...
Дисциплины:
2017-10-16 | 451 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Существенное значение для регуляции гликолиза имеет изменение активности фосфофруктокиназы, потому что этот фермент, как упоминалось ранее, катализирует наиболее медленную реакцию процесса. В мышечной ткани фосфофруктокиназа активируется АМФ, но ингибируется АТФ. АМФ, связываясь с аллостерическим центром фосфофруктокиназы, увеличивает сродство фермента к фруктозо-6-фосфату и повышает скорость его фосфорилирования. Эффект АТФ на этот фермент — пример гомотропного аллостеризма, поскольку АТФ может взаимодействовать как с аллостерическим, так и с активным центром, в последнем случае как субстрат.
Изменение активности фосфофруктокиназы способствует регуляции скорости фосфорилирования глюкозы гексокиназой. Снижение активности фосфофруктокиназы при высоком уровне АТФ ведёт к накоплению как фруктозо-6-фосфата, так и глюкозо-6-фосфата, а последний ингибирует гексокиназу (гексокиназа ингибируется глюкозо-6-фосфатом во многих тканях за исключением печени и β-клеток поджелудочной железы). Необходимо отметить, что глюкокиназа печени не ингибируется глюкозо-6-фосфатом (в отличие от гексокиназы мышц).
Такая регуляция фосфофруктокиназы логична, поскольку, если АТФ в клетке достаточно, то необходимости тратить глюкозу на синтез АТФ нет (при высоком уровне АТФ также снижается скорость цикла лимонной кислоты и дыхательной цепи). Можно израсходовать эту глюкозу в других метаболических путях или запасти в клетке. Иными словами, гликолиз ускоряется, когда в клетке мало энергии, и замедляется, когда её много.
Всё вышесказанное характерно и для фосфофруктокиназы печени. Однако она имеет и некоторые свои особенности: ингибируется цитратом (цитрат участвует в биосинтезе жирных кислот, повышение его концентрации говорит о достаточном количестве энергии в клетке) и активируется фруктозо-2,6-бисфосфатом[1], важным аллостерическим регулятором.
|
Пируваткиназа катализирует последнюю реакцию аэробного гликолиза. Мышечный изотип этого фермента ингибируется АТФ, ацетил-КоА и аланином, а активируется фруктозо-1,6-бисфосфатом и фосфоенолпируватом. Печёночная пируваткиназа дополнительно ингибируется путем фосфорилирования под действием глюкагона. Биохимический смысл этой реакции в том, чтобы снизить потребление глюкозы печенью в период голодания, когда глюкоза нужна мышцам и нервным клеткам.
Гормональная регуляция скорости катаболизма глюкозы.
1) инсулин активирует гликолиз, синтез гликогена, жирных кислот и белка, ингибирует глюконеогенез. Кроме того, инсулин активирует ферменты фосфофруктокиназу и пируваткиназу, ускоряя при этом весь гликолиз в целом.
2) глюкагон оказывает противоположное инсулину действие. Он ингибирует гликолиз и биосинтез жирных кислот, активирует глюконеогенез,
3) адреналин ингибирует гликолиз в печени, подобно глюкагону. Однако он оказывает слабовыраженное активирующее действие на гликолиз в мышцах. Кроме этого, адреналин активирует распад жиров (липолиз), гликогена и глюконеогенез.
4) кортизол ингибирует гликолиз и активирует катаболические процессы в организме: распад гликогена, жиров, белков.
[1] Фруктозо-2,6-бисфосфат - метаболит, образующийся в незначительных количествах из фруктозо-6-фосфата и выполняющий только регуляторные функции. Образование фруктозо-2,6-бисфосфата путём фосфорилирования фруктозо-6-фосфата катализирует бифункциональный фермент (БИФ), который катализирует также и обратную реакцию. В реакции фосфорилирования фруктозо-6-фосфата фермент БИФ проявляет киназную активность, а при дефосфорилировании образованного фруктозо-2,6-бисфосфата - фосфатазную. Это обстоятельство и определило название фермента "бифункциональный".
|
Киназная активность БИФ проявляется, когда фермент находится в дефосфорилированной форме (БИФ-ОН), характерной для абсорбтивного периода, когда инсулин-глюкагоновый индекс высокий. В этот период количество фруктозо-2,6-бисфосфата увеличивается. При низком инсулин-глюкагоновом индексе, характерном для периода длительного голодания, происходит фосфорилирование БИФ, и он функционирует как фосфатаза. Результат - снижение количества фруктозо-2,6-бисфосфата.
|
|
Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...
Индивидуальные очистные сооружения: К классу индивидуальных очистных сооружений относят сооружения, пропускная способность которых...
Автоматическое растормаживание колес: Тормозные устройства колес предназначены для уменьшения длины пробега и улучшения маневрирования ВС при...
Типы оградительных сооружений в морском порту: По расположению оградительных сооружений в плане различают волноломы, обе оконечности...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!